Buscando por la función biológica de la proteina de los priones

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PRIONS600Un prión es una proteina que se conduce como un agente infeccioso. Es importante entender que los priones son proteínas, no virus, por ende no tienen genoma.La proteina en si no se replica o crea copias de su versión deformada.Se ha encontrado que las proteinas que se conducen como priones mantienen estructuras primarias intactas pero  algo está dramaticamente alterado en su estructura secundaria / terciaria y por ende tienen una configuración espacial anormal y por esa razón no pueden cumplir su cometido biológico normal.  Son agentes patógenos formadospor una proteína llamada PrP .Su actividad anormal producen entre otras condiciones, la enfermedad de las “vacas locas” o encefalopatía bovina espongiforme. Esta proteína se acumula en el cerebro de animales enfermos , dando lugar a la estructura esponjosa de la corteza cerebral que da nombre a la enfermedad. Las enfermedades producidas por priones, tienen un comportamiento atípico, se transmiten verticalmente lo cual es no predecible , como cualquier enfermedad hereditaria típica, mientras que por otro lado se comportan de manera infectiva, transmitiéndose horizontalmente lo que si es predecible, mediante contagios que pueden darse entre individuos de distintas especies. El mecanismo por el cual la infección se propaga está intimamente relacionada con la acción del prión  al entrar en contacto con las proteínas normales o sea de configuración secundaria / terciaria regular,  este contacto induce a las proteinas normales adoptar la forma anómala del prión, mediante un mecanismo bioquímico todavía desconocido por la comunidad científica. Está plenamente correlacionado que configuraciones anormales de la proteina PrP esta intimamente relacionada con los desordenes y con la neurodegeneración propias de las enfermedades producidas por priones. Es importante notar que la función fisiológica de la proteina PrP en su estado normal es pobremente entendido. Las ratas de laboratorio que han sido desprovisto del gen que codifica por la proteina PrP no desarrollansintomas de enfermedades asociadas a priones aun en condiciones de desarrollarlas. Esta evidencia nos sugiere de modo contudendente a pensar que la patogénesis de la enfermedad no este tan asociada a la conversión de la forma natural de la proteina a la deformada en su estructura espacial. Me parece que este artículo no debe ser obviado por nadie interesado en el tema de los priones y las enfermedades que se derivan de estas proteinas alteradas en su estructuras espaciales.

Citation: Chiesa R, Harris DA (2009) Fishing for Prion Protein Function. PLoS Biol 7(3): e1000075. doi:10.1371/journal.pbio.1000075

Published: March 31, 2009

Copyright: © 2009 Chiesa and Harris. This is an open-access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License, which permits unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original author and source are credited.

Funding: Work in the Chiesa laboratory is supported by grants from Telethon Italy (S00083), the Cariplo Foundation, and the European Community (Network of Excellence NeuroPrion). Work in the Harris laboratory is supported by grants from the US National Institutes of Health (NS052526 and NS040975) and the Dana Foundation.

Abbreviations: PrP, prion protein; PrPC, cellular form of PrP; PrPSc, scrapie (infectious) form of PrP; S2, Schneider 2

* To whom correspondence should be addressed. E-mail: chiesa@marionegri.it (RC); dharris@wustl.edu

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